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Festkörper-NMR

Aufgrund der methodischen und apparativen Fortschritte der vergangenen Jahre gewinnt die Festkörper-NMR-Spektroskopie derzeit zunehmend an Bedeutung in der Biologie. Die Entwicklung von supraleitenden Hochfeldmagneten (derzeit bis zu ca. 20 T für Magnete mit weiter Bohrung) und von MAS-Turbinen (MAS: magic angle spinning) mit Probenrotationsfrequenzen von bis zu 30 - 50 kHz Probenrotationsfrequenz sind wichtige Gründe für diesen Erfolg. Das Prinzip der MAS-Technik wird im linken Bild illustriert, zusammen mit einem hochaufgelösten P-31 {H-1} Kreuzpolarisations-MAS NMR-Spektrum eines Nukleotids (GppCH2p), welches an ein Protein (Ras) gebunden ist.

     

Spektrale Auflösung und Empfindlichkeit moderner Festkörper-NMR-Experimente sind inzwischen ausreichend um mehrdimensionale NMR-Techniken, wie sie in der biomolekularen Flüssigkeits-NMR-Spektroskopie längst üblich sind, auch auf feste Proteine anzuwenden. Die rechte Abbildung zeigt ein zweidimensionales H-1-getriebenes P-31-P-31 Spindiffusionsspektrum eines Nukleotids (GppCH2p), welches an ein Protein (Ras) gebunden ist. Die Mikrokristallite wurden zusammen mit ihrer Mutterlauge in einen 2,5 mm-MAS-Rotor gefüllt (siehe Iuga et al., J. Mol. Biol. 342 (2004) 1033).

Unsere Arbeitsgruppe verfügt über zwei moderne 800 MHz und 300 MHz Festkörper-NMR-Spektrometer mit drei Frequenzkanälen.

 
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